G+
El X4-IH-1 es el principal responsable de la infección a partir del momento en que los pacientes empiezan a manifestar síntomas de estar infectados.
Un estudio internacional en el que ha participado
el Consejo Superior de Investigaciones Científicas (CSIC) ha descubierto
la estructura atómica de una proteína, EPI-X4, que inhibe la
propagación deltipo de virus del sida que afecta a los pacientes desde
el momento en que empiezan a dar síntomas claros de estar infectados, el
X4-VIH-1. Los resultados del trabajo, publicado en la revista Cell Reports, podrían ayudar en el tratamiento con fármacos para luchar contra esta enfermedad.
“Este trabajo nos ha permitido entender las bases químicas del
funcionamiento de EPI-X4, un compuesto sintetizado por el propio
organismo,y, a partir de ahí, diseñar y sintetizar análogos casi 100
veces más potentes. Todo ello abre la puerta al tratamiento
farmacológico además de aquellas enfermedades causadas por un exceso de
otra proteína, la CXCL12”, explica el investigador del CSIC Guillermo
Giménez, del Centro de Investigaciones Biológicas.
Funcionamiento
La importancia de EPI-X4 radica en que controla la interacción de la
proteína CXCR4, situada en la superficie de la célula, con otras
proteínas. “CXCR4 actúa como la cerradura de la llave de contacto de un
coche. Cuando la llave, en este caso otra proteína denominada CXCL12,
entra en la cerradura y gira, CXCR4 arranca una serie de procesos en el
interior de la célula que cambian su comportamiento. En el organismo
existen muchos sistemas parecidos”, comenta el investigador del CSIC.
Esos mecanismos son los que permiten al organismo adaptarse a los
cambios de su entorno y contrarrestar las agresiones que recibe. Los
organismos han desarrollado a lo largo de la evolución muchos conjuntos
diferentes de llave y cerradura, que utilizan para adaptarse a su
medio, controlar su desarrollo e ir regenerando controladamente sus
órganos y miembros.
“El organismo dispone de un arsenal de llaves que aparecen a medida
que cambia la situación del organismo, que a través de sus cerraduras
correspondientes, disparan los procesos celulares necesarios para
adaptarse a estas nuevas condiciones. El par formado por las proteínas
CXCR4 y CXCL12 es uno de ellos e interviene en funciones fisiológicas
muy importantes, como la formación de los órganos, el desarrollo de los
vasos sanguíneos, la migración de las células de defensa a los focos de
infección y el funcionamiento del riñón”, añade Giménez.
Enfermedades tales como varios tipos de cáncer, inflamaciones
crónicas, dolencias cardiovasculares e inmunodeficiencias están
asociadas a un funcionamiento mal ajustado del par CXCR4/CXCL12.
Entender cómo se regula su funcionamiento puede permitir desarrollar
fármacos para corregir estas deficiencias de control del sistema.
Control de la ‘cerradura’
La proteína caracterizada en este estudio, EPI-X4, también se une a
CXCR4 y, cuando lo hace, impide que lo haga la otra llave, CXCL12. “Sin
embargo, EPI-X4 es una llave que aunque encaja en la cerradura es
incapaz de arrancar el motor. En consecuencia, sintetizando más EPI-X4,
el organismo puede controlar el número de motores que CXCL12 puede
arrancar”, concluye el investigador.
Por otra parte, el trabajo señala que la capacidad de generar mayores
niveles de EPI-X4 podría ser un factor más a tener en cuenta para
explicar por qué unas personas poseen mayor resistencia que otras a la
hora de desarrollar el síndrome de la inmunodeficiencia adquirida.
 |
Referencia bibliográfica |
Onofrio Zirafi et al. Discovery and characterization 1 of an endogenous CXCR4 antagonist. Cell Reports. |
Fuente: CSIC/DICYT. España.
No hay comentarios:
Publicar un comentario